蛋白質的三級結構


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    蛋白質的結構

    (1) 一個蛋白質有多種構形conformation,其自然構造為熱力學上最穩定的狀態

    (2) 決定構型的力量:

    • covalent bond:peptide bond,雙硫鍵
    • 氫鍵:兩原子分享一個氫,其中直的氫鍵其強度較高
    • Ionic interaction:正負離子間的靜電吸引排斥力
    • Hydrophobic interaction:疏水性的物質會聚集在一起,使得水合層的所需之水變少,整體entropy上升

    (3) peptide的鍵結性質:

    • 書寫的方式,以左為N端,右為C端

    • Peptide bond的端點常會被block,來保護整個peptide
      Ex. N端acetyl(乙醯化);C端amide ;N端formyl(甲醛化)

    • Peptide bond為部分雙鍵(CO雙鍵+N的孤對電子會發生共振)
      使得六個原子共平面,因雙鍵不可轉
      另兩個角度(ψ,Ψ)則會受到R group的大小,而受到限制

    • 一般來說,peptide bond兩側的alpha碳呈『trans form』,減少steric hindrance,然而,因為proline為環形分子,cis,trans皆具有互斥作用,故兩者比例為94:6 →反而造成麻煩,cis,trans如果轉錯就會發生問題(利用isomerase控制)

    蛋白質的一級結構

    • 為胺基酸序列與雙硫鍵的位置

    • 決定了分子的三級結構

    • 一個基因不一定只對應到一個蛋白質(蛋白質的數量,比基因還要多)

    • SNP:single nucleotide polymorphism
      個人化醫學,一級結構上單點核苷酸的變異,導致轉譯出的蛋白質可能略有差異性存在。未來,可能會根據個體的狀況差異,給予不同的處方與醫療

    • 經由加權平均後,平均一莫耳胺基酸殘基的分子量為110g
      若有一蛋白質重X,將他除以110可得大致上的胺基酸數目

    蛋白質的二級結構

    (1) alpha helix

    • 數種結構:3.613(最常見);310(常見但短片段)
      表示法:數字為一圈的胺基酸殘基數;下標為形成氫鍵的O與H相隔的原子數量

    • 3.613:每圈3.6個殘基,每個殘基高0.15nm,每圈高度0.54nm

      • 由N端開始,第n個胺基酸的(C=O)與第n+4個(NH2)會形成『氫鍵』
      • 以右旋的結構存在,比左旋來的安定;R group在helix外側
      • 第1個胺基酸,大概會與第8個胺基酸重疊,距離遠所以較為安定
      • 其中N端的4個胺基,與C端的4個CO,未形成氫鍵,故可與外界之acceptor或donor形成氫鍵,是謂『helix capping』
      • helix dipole:N端帶正電,C端帶負電,形成一個dipole
    • 胺基酸

      • 易出現的胺基酸:MALE K
      • 不易出現的胺基酸
        Gly(自由度太高),Pro(自由度太低)
        Lys,Arg:帶有正電
        Ser,Thr:具有OH,易形成氫鍵
        Glu比Asp多:COO處離helix較遠
      • 結論:不喜歡OH,帶電,大R group,自由度太高或太低者
    • 310:為常出現的短片段

      • 每3個就繞一圈,因此第一個與第四個AA的斥力強,導致片段短,大概只能一圈
      • 由N端開始,第n個胺基酸的(C=O)與第n+3個(NH2)會形成『氫鍵』

    (2) beta sheets

    • 每條peptide成Z字形結構,彼此以氫鍵結合

    • R group,氫鍵,peptide走向三者平行

    • 若方向相同為parallel;反之則為antiparallel
      anti的較為穩定,具有直氫鍵;parallel的則歪的

    • Beta turn:

      • 常出現在下列兩個情況,為4個殘基組成的轉折構造,其中第一個殘基的CO會與第四個殘基的NH2形成氫鍵
      • proline turn:為cis form的proline所造成的轉折
      • glycine turn:因具有高自由度,易造成轉折的出現
      • 重要性:常為post translational modification的位置

    (3) supersecondary structure

    • 數個二級結構組成motif,更為安定

    (4) domain的概念

    • 蛋白質區塊切開後,結構不會崩解者,仍能維持其原來的結構
    • 每個domain有特殊功能,然而分開後不一定具有獨立功能


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