蛋白質的三級結構

TinyNotes

蛋白質的結構

(1) 一個蛋白質有多種構形conformation，其自然構造為熱力學上最穩定的狀態

(2) 決定構型的力量：

(3) peptide的鍵結性質：

書寫的方式，以左為N端，右為C端
Peptide bond的端點常會被block，來保護整個peptide
Ex. N端acetyl(乙醯化)；C端amide ；N端formyl(甲醛化)
Peptide bond為部分雙鍵(CO雙鍵+N的孤對電子會發生共振)
使得六個原子共平面，因雙鍵不可轉
另兩個角度(ψ，Ψ)則會受到R group的大小，而受到限制
一般來說，peptide bond兩側的alpha碳呈『trans form』，減少steric hindrance，然而，因為proline為環形分子，cis，trans皆具有互斥作用，故兩者比例為94:6 →反而造成麻煩，cis，trans如果轉錯就會發生問題(利用isomerase控制)

為胺基酸序列與雙硫鍵的位置
決定了分子的三級結構
一個基因不一定只對應到一個蛋白質(蛋白質的數量，比基因還要多)
SNP：single nucleotide polymorphism
個人化醫學，一級結構上單點核苷酸的變異，導致轉譯出的蛋白質可能略有差異性存在。未來，可能會根據個體的狀況差異，給予不同的處方與醫療
經由加權平均後，平均一莫耳胺基酸殘基的分子量為110g
若有一蛋白質重X，將他除以110可得大致上的胺基酸數目

(1) alpha helix

數種結構：3.613(最常見)；310(常見但短片段)
表示法：數字為一圈的胺基酸殘基數；下標為形成氫鍵的O與H相隔的原子數量
3.613：每圈3.6個殘基，每個殘基高0.15nm，每圈高度0.54nm
- 由N端開始，第n個胺基酸的(C=O)與第n+4個(NH2)會形成『氫鍵』
- 以右旋的結構存在，比左旋來的安定；R group在helix外側
- 第1個胺基酸，大概會與第8個胺基酸重疊，距離遠所以較為安定
- 其中N端的4個胺基，與C端的4個CO，未形成氫鍵，故可與外界之acceptor或donor形成氫鍵，是謂『helix capping』
- helix dipole：N端帶正電，C端帶負電，形成一個dipole
胺基酸
- 易出現的胺基酸：MALE K
- 不易出現的胺基酸
  Gly(自由度太高)，Pro(自由度太低)
  Lys，Arg：帶有正電
  Ser，Thr：具有OH，易形成氫鍵
  Glu比Asp多：COO處離helix較遠
- 結論：不喜歡OH，帶電，大R group，自由度太高或太低者
310：為常出現的短片段
- 每3個就繞一圈，因此第一個與第四個AA的斥力強，導致片段短，大概只能一圈
- 由N端開始，第n個胺基酸的(C=O)與第n+3個(NH2)會形成『氫鍵』

(2) beta sheets

每條peptide成Z字形結構，彼此以氫鍵結合
R group，氫鍵，peptide走向三者平行
若方向相同為parallel；反之則為antiparallel
anti的較為穩定，具有直氫鍵；parallel的則歪的
Beta turn：
- 常出現在下列兩個情況，為4個殘基組成的轉折構造，其中第一個殘基的CO會與第四個殘基的NH2形成氫鍵
- proline turn：為cis form的proline所造成的轉折
- glycine turn：因具有高自由度，易造成轉折的出現
- 重要性：常為post translational modification的位置

(3) supersecondary structure

(4) domain的概念